Tema6 Protidos

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Departamento de Biologa y Geologa. Biologa 2 Bachillerato. TEMA 6.

Introduccin Concepto de protena

Los aminocidos

1. Clasificacin y tipos

2. Propiedades de los aminocidos El enlace peptdico

Pptidos: oligopptidos y polipptidos.

Estructura de las protenas

1. E. Primaria

2. E. Secundaria

3. E. Terciaria

4. E. Cuaternaria

Propiedades de las protenas

1. Especificidad

2. Desnaturalizacin3. Solubilidad4. Capacidad amortiguadora Clasificacin de las protenas

Funciones y ejemplos de protenas

INTRODUCCIN

Son constituyentes qumicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la informacin gentica; es decir, las protenas ejecutan las rdenes dictadas por los cidos nucleicos.b) son sustancias "plsticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construccin y reparacin de sus propias estructuras celulares. Slo excepcionalmente sirven como fuente de energa.c) muchas tienen "actividad biolgica" (transporte, regulacin, defensa, reserva, etc.). Esta caracterstica diferencia a las protenas de otros principios inmediatos como glcidos y lpidos que se encuentran en las clulas como simples sustancias inertes.

CONCEPTO DE PROTENA

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso molecular, constituidos por unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros (unidades). Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos.

Los aminocidos son como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las clulas, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparacin y regulacin.Clasificacin de las protenas atendiendo al nmero de aminocidos:

PPTIDOS

2 a 80100 aa.OLIGOPPTIDOS2 a 10 aa.

POLIPPTIDOS10 a 80-100 aa.

PROTEIDOS

+ 80-100 aa.HOLOPROTEIDOSSolo aa.

HETEROPROTEIDOSaa. + componente no proteico

Se considera una protena cuando el peso molecular es superior a 5000 daltons (Da).

LOS AMINOCIDOS

Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono son posibles dos conformaciones distintas: " -L-aminocidos " o de "-D-aminocidos" respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L. A excepcin de la glicocola (R=H), todos los aminocidos proteicos tienen carbonos asimtricos.

En la naturaleza existen unos 150 aminocidos diferentes, pero de todos ellos slo unos 20 (aminocidos proteicos) forman parte de las protenas y todos tienen una parte comn en su molcula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo cido, (COOH) como puede verse en el dibujo de los aminocidos, que aparece a continuacin:

color rojo= aminocidos hidrfobos; color verde= aminocidos polares;color fuchsia = aminocidos cidos; color turquesa = aminocidos bsicos

Aminocidos esenciales en lactantes

Aminocidos esenciales en adultos

En este dibujo puede verse la frmula de ellos, en color negro la parte comn, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminocidos distinto comportamiento.

Algunos aminocidos no proteicos son la -alanina, la citrulina y la ornitina entre otros.

Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminocidos no esenciales.

Para la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina y la arginina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto).

Apolares alifticos

Alanina (Ala- A), valina (Val-V), glicina (Gly-G), leucina (Leu-L), isoleucina (Ile-I), prolina (Pro-P) y metionina (Met-M)

Apolares aromticos

Fenilalanina (Phe-F) y triptfano (Trp-W).

Polares sin carga

Serina (Ser-S), treonina (Thr-T), cysteina (Cys-C), asparagina (Asn-N), glutamina (Gln-Q) y tirosina (Tyr-Y).

Polares con carga, cidos

Acido asprtico (Asp-D) y cido glutmico (Glu-E).

Polares con carga, bsicos

Lisina (Lys-K), arginina (Arg-R) e histidina (His-H).

Propiedades de los aminocidos.

Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero.

La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda.

El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin. Este comportamiento anftero de los aminocidos permite la regulacin del pH, ya que se comportan como cidos o como bases segn convenga al organismo.

El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico (pI), no posee carga elctrica neta. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.

EL ENLACE PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

PEPTDOS: OLIGOPPTIDOS Y POLIPPTIDOS

Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina enlace peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.

Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.

Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

etc...

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CO-CH-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.

Los pptidos se forman en el tubo digestivo durante la digestin de las protenas por las proteasas, enzimas que hidrolizan los enlaces peptdicos.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminocidos en cada cadena peptdica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Esta estructura define la especificidad de cada protena.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno). Las formas que pueden ad