Cual de las siguientes vitaminas necesita la presencia de bilis a nivel intestinal para poder absorberse: a)VITAMINA K b) NIACINA

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    19-Feb-2015

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  • Diapositiva 1
  • Cual de las siguientes vitaminas necesita la presencia de bilis a nivel intestinal para poder absorberse: a)VITAMINA K b) NIACINA
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  • La haptocorrina es una protena que se encuentra en saliva e intestino, tiene capacidad para unirse a: a)Vitamina A b) Vitamina B 12
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  • Cual de los siguientes compuestos corresponde a la forma activa de la vitamina D: a)Calcitriol b) Acido retinoico c)NAD
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  • La principal funcin del fosfato de piridoxal es ser un activo antioxidante? Los iones Calcio actan manteniendo el potencial de membrana?
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  • A travs de un sistema de bombas, con gasto de ATP, Cual de los siguientes iones es expulsado hacia el lquido extracelular? a)Potasio b)Sodio c)Hierro
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  • Cual de los siguientes iones se encuentra en mayor concentracin en lquido extracelular y regula presin osmtica: a)Cloruro b)Potasio
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  • BOLILLA 2 ENZIMAS: Naturaleza Qumica- Propiedades Generales- Nomenclatura y Clasificacion- Coenzimas y Grupos Prostticos. Complejo ES- Ecuacin de Michaelis Menten y Ecuacin de Lineweaver Burk- Inhibicin competitiva y no Competitiva. Actividad Enzimtica: Unidad de enzima- Actividad especfica- Actividad molecular Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH T- [S] Regulacin Enzimtica: Enzimas alostricas (propiedades y cintica)- Zimgenos- Modulacin Covalente Isoenzimas: Propiedades e importancia.
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  • QUE SON LAS ENZIMAS La mayora de las ENZIMAS (E) son PROTEINAS Las ENZIMAS tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan CATALIZADORES BIOLOGICOS La sustancia sobre las cuales actan se denominan SUSTRATO
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  • Ningn ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS La mayora de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la clula lo requiere. Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera Cualquier alteracin de la sntesis de estas protenas puede llevar a una patologa A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dietaA veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dieta.
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  • Transformaciones mediadas por enzimas Transformacin de molculas complejas en molculas simples y viceversa PAN PAPAS ARROZ ALMIDON GLUCOGENO (GLUCOSA) n n (GLUCOSA) ENZIMAS
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  • CARNES SOJA LECHE PROTEINAS NUEVOS AMINOACIDOS, OTROS COMPUESTOS NITROGENADOS n (AMINOACIDOS) ENZIMAS
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  • PANCETA CHIZITOS CHORIZOS GRASAS TRIGLICERIDOS MONO TRIGLICERIDOS ENZIMAS GLICEROL +3 AC.GRASOS
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  • REACCION EZIMATICA Enzima Producto SustratoEnzima E + S E + P Complejo ES
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  • D-Glucosa Glucoquinasa GLUCOSA GLUCOSA-6P ATP ADP - P
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  • CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrgeno Hidrofbicas Electrostticas SON ESPECIFICAS NECESITAN DE FACTORES ENZIMATICOS: Inorgnicos (metales) y orgnicos (Coenzimas)
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  • ALTA ESPECIFICIDAD nico sustrato Lactato Deshidrogenasa (LDH) LACTATO ESPECIFICIDAD RELATIVA Grupo de sustratos HexoquinasasHEXOSAS glucosa, manosa y fructosa Km diferente ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
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  • DENOMINACION DE LAS ENZIMAS ASANOMBRE DEL SUSTRATO O DEL PRODUCTO CON LA TERMINACION ASA: sacarasa, ureasa, amilasa ALGUNAS TIENEN NOMBRES arbitrarios ptialina salival, pepsina del jugo gstrico CADA ENZIMA TIENE UN NOMBRE ASIGNADO POR LA COMISION INTERNACIONAL DE ENZIMAS
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  • Tipos de reacciones catalizadas por enzimas Oxido-reduccin Rotura y formacin de enlaces C-C Reorganizaciones internas Transferencia de grupos Reacciones de condensacin
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  • CLASIFICACION 1-OXIDORREDUCTASAS 2. TRANSFERASAS Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1) Hexoquinasa (EC 2.7.1.2) Clase - subclase - subsubclase - n de orden Lactato 1 1 1 27 deshidrogenasa
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  • 4. LIASAS 5. ISOMERASAS 6. LIGASAS Piruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.1) Fumarasa malato isomerasa (EC 5.2.1.1) Piruvato carboxilasa (EC 6.4.1.1) 3. HIDROLASAS Carboxipeptidasa A (EC 3.4.17.1)
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  • Ejemplos de Enzimas que requieren iones metlicos como cofactores Citocromo oxidasa Catalasa Peroxidasa Fe ++ Fe +++ Anhidrasa carbnica Zn ++ Piruvato quinasa K+K+ Hexoquinasa Glucosa-6-fosfatasa Piruvato quinasa Mg ++
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  • NiacinaNAD, NADPIon Hidruro (:H - )PDH GAD Riboflavina (Vit.B 2 ) FAD, FMN Electrones SDH Tiamina (Vit. B 1 ) PP-tiamina Aldehdos PDH, TC Ac. flico FH 4 Grupos monocarbonados Ser-Treon. Deshidrat. Ac.lipoicoLipoamidae - y grupos acilos PDH Piridoxina (B 6 ) P-piridoxal Grupos aminos GPT Ac. pantotnicoCoenzima A Grupos aciloS Tiolasa
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  • ENZIMA TOTAL PROTENA TERMOLBIL NO PROTENICA TERMOESTABLE HOLOENZIMAAPOENZIMA COENZIMA =+ COENZIMAS Transportadores de grupos funcionales Transportadores de electrones
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  • DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS COMPARTIMENTALIZACION: Diferentes localizacin dentro de la clula. SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalticos
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  • ACTIVIDAD ENZIMATICA Unidades Internacionales Cantidad de enzima que cataliza la transformacin de 1 umol de S por minuto Actividad Especfica Actividad enzimtica por cada miligramo de protena presente en la muestra Actividad Molecular Numero de Recambio Molculas de S convertibles en P por unidad de tiempo y por molcula de enzima U.I.E. = mol de S transformados min 1 katal = 6 x 10 7 U.I.E. Actividad especfica = U.I.E. mgr de protena Actividad molecular = Mol de enzima mol de S transformados/min
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  • ACTIVIDAD ESPECIFICA ++ Prot.Tot: + + + A B + D Actividad especfica U.I.E. mgr de protena == Activ. Enzimtica Prot. totales
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  • CINETICA ENZIMATICA
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  • Representacin de la ecuacin de Michaelis - Menten Vo [S] Leonor Michaelis y Maud Menten
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  • GRFICA DOBLE RECPROCA O DE LINEWEAVER-BURK Pendiente= K m /V mx Ordenada al origen = 1/V mx. Interseccin c/eje x = - 1/K m
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  • INHIBICION ENZIMATICA INHIBICION REVERSIBLE INHIBICION IRREVERSIBLE COMPETITIVA NO COMPETITIVA ACOMPETITIVA POR ENLACE COVALENTE (Anlogos del estado de transicin) INHIBIDOR SUICIDA DIFP Quimotripsina Alopurinol Xantina oxidasa PenicilinaTranspeptidasa
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  • INHIBICION REVERSIBLE INHIBICION COMPETITIVA S I EI I + E + S ES E + P E E E K M ap = K m (1 + [I]/Ki) [E] [I] [EI] Ki =
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  • Ejemplo de Inhibidor competitivo COO - (CH 2 ) 2 COO - CH 2 COO - Succinato + FADH 2 Fumarato + FAD + Succinato deshidrogenasa Succinato Malonato
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  • 1/v 1/[S] v [S] -1/K m -1/K map KmKm K m ap Grfica de M-M Grfica de L-B
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  • E + S ES E + P INHIBICION NO COMPETITIVA + I EI + I ESI +S I I E S E S E S I I E S
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  • -1/K m 1/[S] 1/v Grfica de L-B Km [S] v Grfica de M-M Vmx ap.= Vmax.s/I K m (1 + [I]/Ki)
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  • Tipo de El Inhibidor Efecto Efecto inhibicin se une a s/Vmx s/Km Competitiva E Ninguno Aumenta No competitiva E y ES Disminuye Ninguno Caractersticas de los diferentes tipos de inhibicin reversible Km c/I. = Km s/Inh. (1+ [I]/Ki) Vmx c/I= Vmx. s/Inh. / 1 + [I]/ Ki
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  • Accin de inhibidores a distinta concentracin Pendiente = Km / Vmx COMPETITIVA NO COMPETITIVA
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  • INHIBICION IRREVERSIBLE - Acetilcolinesterasa - Quimotripsina Enzima inactivada. Por unin covalente del inhibidor Diisopropilfluorfosfato (DFP)
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  • . Inhibidor suicida INHIBICION IRREVERSIBLE Se une al sitio activo de la enzima y sta cataliza la modificacin del inhibidor a otro compuesto que permanece unido a la enzima. El ALOPURINOL es un inhibidor suicida que acta sobre la enzima xantina oxidasa (degradacin de purinas). Se forma el oxopurinol el cual queda unido a la enzima.
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  • Factores que afectan la actividad enzimtica pH Temperatura Concentracin de Enzima Concentracin de Sustrato
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  • EFECTO DE LA CONCENTRACION DE SUSTRATO SOBRE LA VELOCIDAD INICIAL
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  • Efecto de la concentracin de enzima sobre la actividad [E] v Concentracin saturante de sustrato, pH y temp. constantes
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  • Influencia del pH sobre la actividad enzimtica Actividad enzimtica pH
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  • Ejemplos de enzimas con diferentes pH ptimo
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  • Influencia de la Temperatura sobre la actividad enzimtica T(C) Actividad enzimtica T. ptima actividad por de la temperatura de temperatura provoca desnaturalizacin
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  • ISOENZIMAS Diferentes formas moleculares de una misma enzima. Catalizan la misma reaccin, actuando sobre el mismo sustrato para dar el mismo producto Son sintetizadas por genes diferentes Tienen diferente composicin aminoacdica por lo que pueden separarse por electroforesis.
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  • Son utilizadas en clnica para determinar el origen del tejido daado Se encuentran ubicadas en diferentes compartimentos de la clula en diferentes tejidos. Dos isoenzimas presentan en general diferentes valores de Km y Vmx.
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  • Lactato deshidrogenasa (LDH) Presenta 5 isoenzimas con distinta composicin en cuanto a sus subunidades y c/u es especfica de un tejido. H 4 H 3 MH 2 M 2 HM 3 M 4 M > Msculo H > Corazn
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  • Ejemplo de isoenzima: Glucoquinasa y hexoquinasa Hexoquinasa Glucoquinasa Actividad enzimtica Km. hexqKm. glucq [glucosa mmol/l
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  • REGULACION DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS REGULACION DE LA SINTESIS DE LAS ENZIMAS ENZIMAS INDUCIBLES ENZIMAS ALOSTERICAS REGULACION COVALENTE REGULACION POR PROTEINAS REGULACION POR PROTEOLISIS
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  • ENZIMAS ALOSTERICAS Enzima 1 ENZIMA ALOSTERICA MODULADORES POSITIVOS MODULADORES NEGATIVOS Enzima 1234
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  • Bifurcacin de una va metabolica
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  • PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ALOSTERICAS Poseen un sitio de unin a un metabolito regulador (sitio alostrico) La unin del metabolito a la enzima es de carcter reversible y no covalente. En general poseen dos o mas sitios reguladores. La mayora posee dos o mas cadenas polipeptdicas o subunidades. En general tienen un comportamiento cintico sigmoideo
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  • CINETICA DE UNA ENZIMA ALOSTERICA Curva Sigmoidea
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  • Regulacin de la actividad de la Aspartato transcarbamilasa (ATCasa) v Aspartato (mM)
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  • EJEMPLOS DE ENZIMAS ALOSTERICAS Hexoquinasa, Fosfofructoquinasa y Piruvato Quinasa Va glicoltica AcetilCoA carboxilasa Biosntesis de lpidos Aspartato Transcarbamilasa Biosntesis de nucle tidos pirimidnicos Glutamato Deshidrogenasa Degradacin de aminocidos Citrato sintasa, isocitrato y a-cetoglutarato deshidrogenasas Ciclo de Krebs
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  • Fosforilasa fosfatasa 2 Pi 2 H 2 O Fosforilasa quinasa ATP ADP Fosforilasa b P -O-CH 2 CH 2 - O- P Fosforilasa a (menos activa) (Cadena lateral de Ser) CH 2 - HOHO-CH 2 REGULACION POR MODIFICACION COVALENTE
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  • REGULACION POR PROTEOLISIS Por eliminacin de una cadena peptdica, enzimas inactivas se convierten en enzimas activas y viceversa. Las enzimas digestivas: pepsingeno y quimotripsingeno se convierten en las enzimas activas pepsina y tripsina. Suele ocurrir una activacin secuencial producindose una cascada de activaciones. Ej. Coagulacin sangunea. ZIMOGENOS
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  • REGULACION POR PROTEINAS Modifican la actividad de enzimas involucradas en el metabolismo celular. Por ej. Indirectamente activando o inhibiendo la actividad de la glutamina sintetasa. RNA polimerasa: Asn, Gln, Glu, Lys y Arg forman enlaces hidrgenos con las bases del DNA

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